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GOT生物化學(xué)名詞解釋

發(fā)布時(shí)間：2023-03-13 05:16:31 稿源：創(chuàng)意嶺閱讀： 82 問大家

大家好！今天讓創(chuàng)意嶺的小編來(lái)大家介紹下關(guān)于GOT生物化學(xué)名詞解釋的問題，以下是小編對(duì)此問題的歸納整理，讓我們一起來(lái)看看吧。

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本文目錄:

1、生物化學(xué)名詞解釋
2、生物化學(xué)?？嫉拿~解釋有哪些？
3、肽名詞解釋生物化學(xué)
4、生物化學(xué)簡(jiǎn)答和名詞解釋

GOT生物化學(xué)名詞解釋

一、生物化學(xué)名詞解釋

中文名稱：生物化學(xué)

英文名稱：biochemistry

其他名稱：生化

定義：用化學(xué)的原理和方法，研究生命現(xiàn)象的學(xué)科。通過研究生物體的化學(xué)組成、代謝、營(yíng)養(yǎng)、酶功能、遺傳信息傳遞、生物膜、細(xì)胞結(jié)構(gòu)及分子病等闡明生命現(xiàn)象

二、生物化學(xué)?？嫉拿~解釋有哪些？

極性鍵與非極性鍵屬于共價(jià)鍵之中，在非金屬單質(zhì)分子中，同種元素形成的共價(jià)鍵因?yàn)楣灿秒娮硬科蚱渲腥我庖粋€(gè)原子，因此成鍵的原子都不顯電性，這樣的共價(jià)鍵叫做非極性共價(jià)鍵，例氫氣，氯氣

在化合物分子中，不同種原子形成的共價(jià)鍵由于不同原字吸引電子的能力不同，共用電子必然偏向吸引電子能力較強(qiáng)的原子一方，因而吸引電子能力較強(qiáng)的原子一方相對(duì)的顯負(fù)電性，吸引電子能力較強(qiáng)的一方先正電性，這樣的共價(jià)鍵稱為極性共價(jià)鍵，簡(jiǎn)稱極性鍵。例如HCl.///////GDNA 是鳥嘌呤脫氧核糖核酸ADNA 是腺嘌呤脫氧核糖核酸CDNA 是胞嘧啶脫氧核糖核酸TDNA 是胸腺嘧啶脫氧核糖核酸┈┈┈┈┈┈┈

三、肽名詞解釋生物化學(xué)

肽的生物化學(xué)名詞解釋：肽是涉及生物體內(nèi)多種細(xì)胞功能的生物活性物質(zhì)。

肽既有氨基酸鏈的長(zhǎng)短，也有分子量的大小。分子量在1000以下的稱為“小肽”、“寡肽”、“微肽”，小肽是肽中“皇冠”，具有極強(qiáng)的活性和多樣性，有著重要的生物學(xué)功能。分子量在1000-3000之間的肽稱為“多肽”，分子量在3000-5000之間的肽稱為“大肽”，這些肽活性不如小肽，進(jìn)入人體后，可能被人體消化系統(tǒng)進(jìn)行二次降解，被二次降解后，有的可能被降解為小肽。

機(jī)體完成各種復(fù)雜的生理活性必不可少的參與者。生物體內(nèi)已發(fā)現(xiàn)幾百種肽，是機(jī)體完成各種復(fù)雜的生理活性必不可少的參與者。所有細(xì)胞都能合成多肽物質(zhì)，其功能活動(dòng)也受多肽的調(diào)節(jié)。肽涉及人的激素、神經(jīng)、細(xì)胞生長(zhǎng)和生殖各領(lǐng)域，其重要性在于調(diào)節(jié)體內(nèi)各個(gè)系統(tǒng)和細(xì)胞的生理功能，通過生物技術(shù)提取的肽通稱“生物活性肽”簡(jiǎn)稱“活性肽”。

生物活性肽一般是由蛋白質(zhì)降解獲得。生物活性肽是蛋白質(zhì)降解成氨基酸的中間產(chǎn)物，是氨基酸的前體物質(zhì)，由幾個(gè)或數(shù)個(gè)氨基酸分子聚合連接而成的，具有原蛋白質(zhì)和單體氨基酸不具備的獨(dú)特生理活性和醫(yī)療保健作用。它用于食品、保健食品、醫(yī)療，具有營(yíng)養(yǎng)、保健、治療三重功能。

四、生物化學(xué)簡(jiǎn)答和名詞解釋

1．簡(jiǎn)述分子生物學(xué)的中心法則及其擴(kuò)充。

2．何謂DNA的半保留復(fù)制？簡(jiǎn)述復(fù)制的主要過程。

3．DNA復(fù)制時(shí)，應(yīng)具備哪些條件？

4．造成DNA損傷的因素是什么？損傷的修復(fù)方式有哪幾種？

5．簡(jiǎn)述DNA損傷的修復(fù)類型。

1．1958年，Crick提出了分子生物學(xué)的中心法則。DNA是遺傳的主要物質(zhì)，攜帶有遺傳信息。通過復(fù)制，遺傳信息從親代DNA傳到子代DNA。DNA把遺傳物質(zhì)傳遞給RNA的過程稱為轉(zhuǎn)錄。RNA通過翻譯，以三個(gè)堿基序列決定一個(gè)氨基酸這種遺傳密碼方式，決定蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)。這種遺傳信息的傳遞規(guī)律稱為中心法則。其擴(kuò)充包括在反轉(zhuǎn)錄酶的作用下以RNA為模板，指導(dǎo)DNA合成的反轉(zhuǎn)錄過程。同時(shí)RNA本身也可以進(jìn)行復(fù)制及翻譯成蛋白質(zhì)。

2． DNA在復(fù)制時(shí)，親代DNA兩條鏈均可作為模板，生成兩個(gè)完全相同的子代DNA，每個(gè)子代DNA的一條鏈來(lái)自親代DNA，另一條鏈?zhǔn)切潞铣傻?，稱為半保留復(fù)制。復(fù)制的主要過程是：(1)拓?fù)洚悩?gòu)酶松弛超螺旋；(2)解螺旋酶將雙股螺旋打開；(3)單鏈DNA結(jié)合蛋白結(jié)合在每條單鏈上，以維持兩條單鏈處于分開狀態(tài)；(4)引物酶催化合成RNA引物；(5) DNA 聚合酶Ⅲ 催化合成新的DNA 的領(lǐng)頭鏈及岡崎片段；(6)RNA酶水解引物， DNA聚合酶Ⅰ催化填補(bǔ)空隙；(7) DNA連接酶將岡崎片段拼接起來(lái)以完成隨從鏈的合成。

3． (1)底物：以脫氧三磷酸核苷為底物，總稱dNTP，包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。

(2)模板：要有母鏈DNA為模板必須先解鏈，解旋。雙鏈解開后，兩鏈均可做模板。

(3)酶和蛋白質(zhì)因子：DNA聚合酶等，還需要特定的蛋白質(zhì)因子。

(4)引物：以小段RNA作為引物。

4．造成DNA損傷的因素及損傷的修復(fù)方式：

(1)引起DNA損傷的因素：主要是一些物理和化學(xué)因素，如紫外線照射，電離輻射，化學(xué)誘變劑等。

(2)損傷修復(fù)的方式有：光修復(fù)、切除修復(fù)、重組修復(fù)和SOS修復(fù)。

5．修復(fù)是指針對(duì)已經(jīng)發(fā)生的缺陷而施行的補(bǔ)救機(jī)制，主要有光修復(fù)、切除修復(fù)、重組修復(fù)和SOS修復(fù)。光修復(fù)：通過光修復(fù)酶催化完成的，需300～600nm波長(zhǎng)照射即可活化，可使嘧啶二聚體分解為原來(lái)的非聚合狀態(tài)，DNA完全恢復(fù)正常。切除修復(fù)：細(xì)胞內(nèi)主要的修復(fù)機(jī)制，主要有核酸內(nèi)切酶、DNA聚合酶Ⅰ及連接酶完成修復(fù)。重組修復(fù)：先復(fù)制再修復(fù)。損傷部位因無(wú)模板指引，復(fù)制出來(lái)的新子鏈會(huì)出現(xiàn)缺口，通過核酸酶將另一股健康的母鏈與缺口部分進(jìn)行交換。SOS修復(fù)：SOS是國(guó)際海難信號(hào)，SOS修復(fù)是一類應(yīng)急性的修復(fù)方式，是由于DNA損傷廣泛以至于難以繼續(xù)復(fù)制由此而誘發(fā)出一系列復(fù)雜的反應(yīng)。

1．簡(jiǎn)述三種RNA在蛋白質(zhì)合成中的作用。

2．試述復(fù)制、轉(zhuǎn)錄、翻譯的方向性。

3．簡(jiǎn)述原核生物蛋白質(zhì)翻譯延長(zhǎng)過程。

1．（1）mRNA的作用：以一定結(jié)構(gòu)的mRNA作為直接模板合成一定結(jié)構(gòu)的多肽鏈，將mRNA上帶有遺傳信息的核苷酸順序翻譯成氨基酸順序，即mRNA是通過其模板作用傳遞遺傳信息，指導(dǎo)蛋白質(zhì)的合成。

（2）tRNA的作用：tRNA是轉(zhuǎn)運(yùn)氨基酸的工具。作為蛋白質(zhì)合成原料的20種氨基酸各有其特定的tRNA，而且一種氨基酸常有數(shù)種tRNA來(lái)運(yùn)載。

（3）rRNA的作用：它和蛋白質(zhì)結(jié)合成核蛋白體，是蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所。

2．（1）復(fù)制的方向性：DNA復(fù)制時(shí)，每個(gè)復(fù)制子可形成兩個(gè)復(fù)制叉，如模板單鏈DNA3’→5’的方向與復(fù)制叉方向相同，則是連續(xù)復(fù)制；如果模板方向和復(fù)制叉方向相反，則DNA合成為不連續(xù)合成。

（2）轉(zhuǎn)錄的方向性：DNA模板解鏈方向是3’→5’；轉(zhuǎn)錄RNA合成的方向是5’→3’。

（3）翻譯的方向性：核蛋白體沿mRNA從5’→3’方向進(jìn)行翻譯，所合成的多肽鏈方向是由N端→C端。

3．（1）進(jìn)位：氨基酰-tRNA根據(jù)遺傳密碼的指引，進(jìn)入核糖體A位；

（2）轉(zhuǎn)肽（成肽）：在轉(zhuǎn)肽酶作用下，將P位點(diǎn)上肽?；D(zhuǎn)移到A位點(diǎn)氨基酰-tRNA上，在A位上形成肽鍵，肽鏈延長(zhǎng)；

（3）轉(zhuǎn)位（移位）：核糖體在mRNA上以5’→3’移動(dòng)三個(gè)核苷酸距離，卸載的tRNA離開P位點(diǎn)移至E位，在A位上新形成肽酰-tRNA又移到P位上，下一個(gè)密碼子對(duì)應(yīng)A位點(diǎn)。

1．區(qū)別酶蛋白與蛋白酶。

2．酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何？

3．簡(jiǎn)述“誘導(dǎo)契合假說”。

4．簡(jiǎn)述Km和Vmax的意義。

5．區(qū)別酶的激活與酶原的激活。

1．酶蛋白與蛋白酶是兩個(gè)完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分，結(jié)合酶中蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分稱為輔助因子，全酶等于酶蛋白＋輔助因子。只有全酶才具有催化作用，將酶蛋白與輔助因子分開后，均無(wú)催化作用。如琥珀酸脫氫酶是由酶蛋白部分和輔助因子FAD結(jié)合構(gòu)成的，只有琥珀酸脫氫酶這一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白質(zhì)的酶，為一完整的酶，具有水解蛋白質(zhì)的作用，屬于單純蛋白酶類，胰蛋白酶是胰腺分泌的水解蛋白質(zhì)的酶。

2．（1）酶蛋白與輔助因子組成全酶，單獨(dú)哪一種都沒有催化活性；

（2）一種酶蛋白只能結(jié)合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學(xué)反應(yīng)；

（3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結(jié)合成不同的全酶，催化不同的化學(xué)反應(yīng)；

（4）酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，而輔助因子具體參加化學(xué)反應(yīng)，決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。

3．酶在發(fā)揮其催化作用之前，必須先與底物密切結(jié)合。這種結(jié)合不是鎖與鑰匙式的機(jī)械關(guān)系，而是在酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，這一過程稱為酶－底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。酶的構(gòu)象改變有利于與底物結(jié)合；底物也在酶的誘導(dǎo)下發(fā)生變形，處于不穩(wěn)定狀態(tài)，易受酶的催化攻擊，這種不穩(wěn)定狀態(tài)稱為過渡態(tài)。過渡態(tài)的底物與酶的活性中心結(jié)構(gòu)最相吻合，從而降低反應(yīng)的活化能。

4．Km（米氏常數(shù)）：

（1）Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度。

（2）當(dāng)ES解離成E和S的速度大大超過分解成E和P的速度時(shí)，Km值近似于ES的解離常數(shù)Ks。在這種情況下，Km值可用來(lái)表示酶對(duì)底物的親和力。此時(shí)，Km值愈大，酶與底物的親和力愈??；Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。Ks值和Km值的涵義不同，不能互相代替使用。

（3）Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和外界環(huán)境（如溫度、pH、離子強(qiáng)度）有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。各種酶的Km值范圍很廣，大致在10－2~10mmol/L之間。

Vmax（最大速度）：

Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度。如果酶的總濃度已知，便可從Vmax計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)定義是：當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子（或活性中心）催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。對(duì)于生理性底物，大多數(shù)酶的轉(zhuǎn)換數(shù)在1~104/秒之間。

5．酶的激活與酶原的激活不同。酶的激活是使已具有活性的酶活性增高，即使酶的活性由小變大。如氯離子是唾液淀粉酶的激活劑，唾液淀粉酶本身就具有水解淀粉的能力，只是活性較低，加入氯離子后，使水解淀粉能力增強(qiáng)。而酶原的激活是使本來(lái)無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶，即使無(wú)活性變?yōu)橛谢钚?。如腸激酶是胰蛋白酶原的激活劑，胰蛋白酶原本身沒有水解蛋白質(zhì)的能力，當(dāng)加入腸激酶后，腸激酶能引起胰蛋白酶原分子結(jié)構(gòu)改變，并使之轉(zhuǎn)變成胰蛋白酶，后者具有水解蛋白質(zhì)的作用。

1．糖酵解的生理意義？

2．糖異生的生理意義？

3．磷酸戊糖途徑的生理意義？

4．NADPH有哪些重要的生理意義？

5．什么是糖異生的三個(gè)“能障”？克服這三個(gè)“能障”需要哪些酶？

6．血糖的來(lái)源和去路？

7．三羧酸循環(huán)的生理意義是什么？

1．⑴糖酵解最主要的生理意義在于迅速提供能量，這對(duì)肌收縮更為重要。當(dāng)機(jī)體缺氧或劇烈運(yùn)動(dòng)，肌局部血液不足時(shí)，能量主要通過糖酵解獲得。

⑵在生理?xiàng)l件下，某些組織細(xì)胞通過糖酵解獲得能量。成熟紅細(xì)胞沒有線粒體，完全依賴糖酵解供應(yīng)能量。神經(jīng)、白細(xì)胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧，也常由糖酵解提供部分能量。

2．⑴當(dāng)空腹或饑餓時(shí)，體內(nèi)糖的來(lái)源不足，依賴甘油、氨基酸等異生成葡萄糖以維持血糖水平恒定，保證主要依賴葡萄糖供能的組織(如腦組織)功能正常。

⑵糖異生是肝補(bǔ)充或恢復(fù)糖原儲(chǔ)備的重要途徑。

⑶長(zhǎng)期饑餓時(shí)，腎糖異生增強(qiáng)，有利于維持酸堿平衡，對(duì)于防止饑餓造成的代謝性酸中毒有重要作用。

3．⑴是體內(nèi)產(chǎn)生5-磷酸核糖的重要途徑，核糖是核酸和游離核苷酸的組成成分。

⑵產(chǎn)生NADPH+H+：①作為供氫體參與體內(nèi)的許多合成代謝；如從乙酰CoA合成脂酸、膽固醇。②參與體內(nèi)的羥化反應(yīng)，是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關(guān)，如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等；與生物轉(zhuǎn)化有關(guān)。③是谷胱甘肽還原酶的輔酶，維持谷胱甘肽處于還原狀態(tài)，還原型的谷胱甘肽可以保護(hù)一些含有-SH基的蛋白質(zhì)或酶免受氧化劑尤其是過氧化物的損害。對(duì)維持紅細(xì)胞的完整性起重要作用，同時(shí)防止高鐵血紅蛋白生成。

⑶磷酸戊糖途徑與糖酵解、糖有氧氧化及糖醛酸途徑相通。

4．⑴NADPH作為供氫體參與體內(nèi)許多合成代謝。如從乙酰CoA合成脂酸、膽固醇。

⑵參與體內(nèi)的羥化反應(yīng)，是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關(guān)，如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等；與生物轉(zhuǎn)化有關(guān)。

⑶是谷胱甘肽還原酶的輔酶，維持谷胱甘肽于還原狀態(tài)。還原型谷胱甘肽能保護(hù)巰基酶的活性，對(duì)維持紅細(xì)胞的完整性起重要作用，同時(shí)防止高鐵血紅蛋白生成。

5．糖酵解過程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反應(yīng)不可逆，這三個(gè)不可逆反應(yīng)是糖異生的三個(gè)“能障”?？朔@三個(gè)“能障”需要四個(gè)限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖雙（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。

6．來(lái)源：⑴食物中糖經(jīng)消化、吸收。⑵肝糖原分解。⑶非糖物質(zhì)糖異生。

去路：⑴徹底氧化分解，生成CO2和H2O，釋放能量。 ⑵合成肝糖原，肌糖原。

⑶轉(zhuǎn)變?yōu)榉翘俏镔|(zhì)：脂類、氨基酸等。 ⑷轉(zhuǎn)變成其他糖。

7．⑴是三大營(yíng)養(yǎng)素的最終代謝通路。 ⑵是糖、脂肪、氨基酸代謝聯(lián)系的樞紐。

⑶為其他合成代謝提供小分子前體。 ⑷為氧化磷酸化反應(yīng)生成ATP提供NADH+H+和FADH2。

1．為何蛋白質(zhì)的含氮量能表示蛋白質(zhì)相對(duì)含量?實(shí)驗(yàn)中又是如何依此原理計(jì)算蛋白質(zhì)含量的?

2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)?

3．什么是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)?它主要有哪幾種?各有何結(jié)構(gòu)特征?

4．舉例說明蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。

5．變性后蛋白質(zhì)有何變化？

6．組成蛋白質(zhì)的基本單位是什么？結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？

1．各種蛋白質(zhì)的含氮量頗為接近，平均為16％，因此測(cè)定蛋白質(zhì)的含氮量就可推算出蛋白質(zhì)含量。常用的公式為：蛋白質(zhì)含量(克％)=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100。

2．一個(gè)氨基酸的α－羧基和另一個(gè)氨基酸的α－氨基進(jìn)行脫水縮合反應(yīng)，生成的酰胺鍵稱為肽鍵，肽鍵具有雙鍵性質(zhì)。由許多氨基酸通過肽鍵相連而形成長(zhǎng)鏈，稱為肽鏈。肽鏈有兩端:游離α－氨基的一端稱為N－端，游離α－羧基的一端稱為C－端。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學(xué)鍵為肽鍵。

3．蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側(cè)鏈的構(gòu)象。它主要有α－螺旋、β－折疊、β－轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲四種。在α－螺旋結(jié)構(gòu)中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉(zhuǎn)上升，每隔3.6個(gè)氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。每個(gè)氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個(gè)氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持α－螺旋穩(wěn)定。在β－折疊結(jié)構(gòu)中，多肽鏈的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈交錯(cuò)位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持β－折疊構(gòu)象的穩(wěn)定。在球狀蛋白質(zhì)分子中，肽鏈主鏈常出現(xiàn)180o回折，回折部分稱為β－轉(zhuǎn)角，β－轉(zhuǎn)角通常由4個(gè)氨基酸殘基組成，第二個(gè)殘基常為脯氨酸。無(wú)規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結(jié)構(gòu)。

4．蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中具有完整三級(jí)結(jié)構(gòu)的各亞基在空間排布的相對(duì)位置。例如血紅蛋白，它是由1個(gè)α亞基和1個(gè)β亞基組成一個(gè)單體，二個(gè)單體呈對(duì)角排列，形成特定的空間位置關(guān)系。四個(gè)亞基間共有8個(gè)非共價(jià)鍵，維系其四級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。

5．生物學(xué)活性喪失，溶解度降低，易被蛋白酶水解，粘度增加。

6．組成蛋白質(zhì)的基本單位是氨基酸，它們都是α－氨基酸。除甘氨酸外，α－碳原子都是不對(duì)稱碳原子，均為L(zhǎng)–α–氨基酸。

三、名詞解釋

1．base pair

2．nucleosome

3．coden

4．ribozyme和nucleases

5．DNA變性

6．a(chǎn)nnealing

7．Tm

8．增色效應(yīng)

9．減色效應(yīng)